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pH对酶活性的影响

pH对酶活性的影响

2023-09-13 15:48 2790浏览

PH是用来表示皮肤健康酸碱度的一个参数。正常皮肤表面PH值约为5.0~7.0,最低可到4.0,最高可到9.6,皮肤的PH平均值约5.8。

pH对酶活性的影响:

1、PH对酶活性的影响大。酶的生物学特征之一是它对酸碱的敏感性。这表现在酶的活性和稳定性易受环境PH的影响,所以PH过小(过酸)、过大(过碱)都能使酶蛋白变性而失活。

2、PH值对酶的活性的影响极为显著,通常各种酶只在一定的PH范围内才表现出活性,同一种酶在不同的PH值下所表现的活性不同,其表现活性最高时的PH值称为酶的最适PH。

3、据相关研究表明胃蛋白酶的最适PH约为1.5~2.5,胰蛋白酶的最适PH为8,唾液淀粉酶的最适PH约为6.8。如果pH值突然改变,很有可能导致酶失去活性。比如胃酸分泌过多,胃液的PH值下降,胃蛋白酶失去活性,可能就会导致消化不良的症状。

酶的活性:

1、调节酶的浓度

酶浓度的调节主要有两种方式,一种是诱导或抑制剂的合成;一种是调节酶的降解。

2、调节酶的活性

激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应,以此来调节酶活性。

3、反馈抑制调节

许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的,催化此物质生成的第一步的酶,往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸,要经过5步,反应第一步有苏氨酸脱氨酶催化,当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时,该酶就被抑制,异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上,通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度,苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性,从而又重新合成异亮氨酸。

4、抑制剂可调节

酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制,从而影响活性。例如:大分子物质胰蛋白酶抑制剂,可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物:像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2,3-二磷酸甘油酸的抑制,从而可对这一反应进行调节。

5、其他调节方式

通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。

ph值大于7是酸性还是碱?

1、在标准温度和大气压力下,pH值大于7是碱性。物质水溶液pH值的大小会受温度和大气压力的影响。

2、pH值常用来表示溶液的酸碱性,其具体是指溶液中氢离子浓度对数的负值。通常中间值7是以标准温度和大气压下水解离后氢离子浓度对数负值来表示的。

3、pH值大于7显碱性,pH值小于7显酸性。在溶液中氢离子浓度越大,酸性越强,其对数的负值越小,即pH值也就越小。

4、在水溶液中,pH值会受温度和压强的影响,在同等压强下,温度越高,pH值越低;在同等温度下,压强也会影响溶液的pH值,如氨水的饱和溶液在加压状态下pH值会增大。

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